我们知道的大多关于这些转运体的结构和生理作用来自对酵母细胞的研究

在酵母和其他真核生物细胞中, Ca2+从细胞质向细胞器和细胞外间隙的转运是由ATP驱动的钙泵和阳离子偶联交换器来完成的。在多细胞动物(后生动物)细胞中, 肌浆网(内质网)Ca2+-ATPases(SERCA) 向ER聚集Ca2+, 在细胞质Ca2+平衡中起着显著的作用。在S. cerevisiae中没有SERCA的同源物, 但是ER中的Ca2+水平由定位于内质网和高尔基体膜上的钙泵Pmr1控制。酵母细胞Pmr1(与质膜ATPase相关) 是分泌路径Ca2+-ATPases (SPCA)家族的第一个成员, 它介导着正常生理条件下高亲和力Ca2+(和Mn2+)的转运, 并且起着保持细胞质钙离子平衡以及为高尔基体内腔中蛋白质分选、加工和糖基化提供Ca2和Mn2+的双重作用。Pmr1同源物在所有真核生物中广泛存在, 但植物是一个特别的例外。我们知道的大多关于这些转运体的结构和生理作用来自对酵母细胞的研究。最近, 这些研究已经扩展到人体、秀丽线虫(Caenorhabditis elegans)和小鼠中SPCA同源物。
质膜Ca2+-ATPase(PMCA)构成了这个钙离子泵超家族的另一个分支, 酵母细胞Pmc1也是其中一员。虽然与PMCA家族在序列上相关, 但是酵母细胞Pmc1缺少哺乳动物成员中与钙调蛋白和酸性磷脂类调控相关的结构域, 并且定位于液泡膜而不是质膜上。然而, 通过液泡富集而完成的Ca2+脱毒与转运到细胞外间隙相当, 并且Pmc1同源物在其他真菌和原生动物的酸性液泡中都有发现。PMC1的转录激活发生在高胞外Ca2+或者Pmr1缺失的条件下, 并且依赖于钙调磷酸酶。因为钙调磷酸酶依赖性转录激活在从真菌到哺乳动物的真核细胞中是保守的, 所以确定哺乳动物Ca2+泵和交换蛋白的表达水平是否受到相似的调控是非常有意义的。
另一个液泡Ca2+富集的主要执行者是Vcx1, 它是一种由液泡H+ -ATPase建立的质子电化学梯度驱动的Ca2+/H+ 交换蛋白。Vcx1活性可以被钙调磷酸酶抑制, 因此PMC1和PMR1的双基因突变体的生存能力可以通过钙调磷酸酶的调节亚基(CNB1)的敲除来提高, 其主要的机理是钙调磷酸酶功能的丧失可以导致Vcx1活性的上调。敲除PMC1、PMR1 和VCX1三个基因的菌株缺失内源性Ca2+-ATPase, 是多种Ca2+泵外源表达的理想宿主, 缺失一个或者更多Ca2+转运蛋白的突变体也可以用来评估其在参加细胞Ca2+平衡的不同通路中的贡献。
总之, 酿酒酵母细胞内的钙离子调控系统由多个组分组成, 包括位于细胞膜上的钙离子内流通道 Mid1/Cch1, 位于液泡膜上释放钙离子到细胞质的交换器Yvc1, 以及受钙离子信号转导途径直接调控的钙离子泵Pmc1、Pmr1和液泡Ca2+/H+ 交换蛋白Vcx1。在整个钙离子信号传导过程中, 受Ca2+/钙调蛋白直接激活的钙调磷酸酶具有重要的作用, 下面我们将详述钙调磷酸酶及其效应蛋白的功能和调控机制。